Fibrinogen Stony Brook, heterozygotyczna A alfa 16Arg —- Cys dysfibrinogenemia. Ocena zmniejszonego wsparcia agregacji płytek i zwiększonego hamowania tworzenia fibryny.

Na podstawie wysokosprawnej chromatografii cieczowej i oznaczania sekwencji aminokwasów około połowa (n = 4) peptydu A w fibrynogenie Stony Brook (phi SB) zawierała substytucję Cys alfa 16Arg —-. Aby zbadać jego funkcjonalne zachowanie, zmutowane bogate w cząsteczki rozpuszczalne podfrakcje, które częściowo lub w pełni nie miały ich prawidłowego peptydu A, otrzymano, odpowiednio, z krioprecypitatów lub z materiału nie ulegającego krzepnięciu. Takie podfrakcje konsekwentnie wywoływały bardziej wyraźny spadek (n = 3) w zmętnieniu normalnej polimeryzującej fibryny niż ta wywołana przez normalny fibrynogen, przez całe phi SB (n = 4) lub przez fibrynogen z niespokrewnionego homozygotycznego probandu. Podfrakcje te wykazywały również zmniejszone (12-50% normalnych kontroli, fibrynogen 30-590 nM, n = 5) indukowane przez ADP wspomaganie agregacji płytek przesianych w żelu, co nie było możliwe do wykazania przez całe phi SB, przez fibrynogen z probanta homozygotycznego. lub przez wzbogacenie tej ostatniej normalną rozpuszczalną fibryną. Pojedynczy izolat wykazujący zmniejszoną nośność agregatów płytkowych oznakowano 125I i zbadano dalej. Wykazał on zmniejszone wiązanie z płytkami krwi, a analiza Scatcharda wykazała zmniejszone powinowactwo wiązania, ale normalne maksymalne wiązanie. Wnioskujemy, że phiBB zawierała heterodimery, które wykazywały te odrębne właściwości funkcjonalne, gdy ich normalny peptyd A został odcięty.
[więcej w: biopsja cienkoigłowa, bataty wartości odżywcze, ból w dolnej części pleców ]